Bioquímica

Enzimas: funções, tipos, classificação e atividade enzimática

Enzimas são macromoléculas predominantemente proteicas, imprescindíveis a qualquer ser vivo, pois aceleram as reações químicas que mantêm e regulam os processos vitais. Sem a catálise (aceleração das reações), as reações químicas não aconteceriam em uma escala de tempo útil.

As enzimas apresentam uma eficiência catalítica, em geral, muito maior que a dos catalisadores sintéticos ou inorgânicos, pois possuem alto grau de especificidade, isto é, cada enzima catalisa apenas um único tipo de reação química ou, no caso de certas enzimas, uma classe de reações intimamente relacionadas. Essa especificidade está relacionada à estrutura tridimensional precisa da molécula enzimática. Em uma reação catalisada por uma enzima, essa combina-se temporariamente com o reagente (substrato), formando o complexo enzima-substrato. Assim, com o progresso da reação, o produto é liberado e a enzima retorna ao seu estado original. A combinação da enzima com o substrato depende, em geral, de ligações fracas, como interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio e interações de van der Waals.

Enzima-substrato reaçao

Por meio de seu poder catalisador, elas atuam no metabolismo degradando moléculas nutrientes para armazenar energia e sintetizando macromoléculas, por meio de energia armazenada, a partir de moléculas precursoras mais simples. Além disso, as vias metabólicas são altamente coordenadas por enzimas reguladoras de forma a produzir uma atuação harmoniosa das muitas diferentes atividades necessárias para manter a vida.

Algumas enzimas requerem um componente químico adicional chamado de cofator (um ou mais íons inorgânicos, tais como Fe2+, Mg2+, Mn2+ ou Zn2+) bem como pode requerer uma molécula orgânica complexa ou uma molécula metalorgânica (coenzima). Algumas requerem cofator e coenzima. As coenzimas funcionam como transportadores transitórios de grupos funcionais específicos e geralmente são derivadas de vitaminas. Quando a coenzima, ou íon metálico, está firmemente ligado à parte proteica da enzima é denominado grupo prostético.

Modificações covalentes como fosforilação e glicosilação fazem parte de certas enzimas e muitas dessas alterações estão envolvidas na regulação da atividade enzimática.

Todas as enzimas levam o sufixo “ase” em seu nome. Além disso, por intermédio de um acordo internacional, foi adotado um sistema para nomear e classificar as enzimas em seis classes:

  • Oxidorredutases – realizam reações de oxido-redução e transferência de elétrons (íons hidretos ou átomos de hidrogênio); pertencem a esse grupo: desidorgenase e oxigenase – quando O2 é aceptor de elétrons
  • Transferases – realizam transferências de grupos funcionais, como por exemplo metílico, carboxílico, hidroxílico; o nome da enzima geralmente é formado por: doador/aceptor (grupo) transferase.
  • Hidrolases – realizam reações de hidrólise (transferência de grupos funcionais para a água); o nome é formado por substrato adicionado do sufixo “ase”.
  • Liases – adição de grupos a dupla ligações ou formação de dupla ligações por meio de remoção dos grupos; pertencem a esse grupo: descarboxilases, aldolases, desidratases, liases, sintases (quando dois substratos originam um).
  • Isomerases – realizam transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros; pertencem a esse grupo: racemases, epimerases, cis-trans-isomerases.
  • Ligases – catalisam reações de síntese de uma nova molécula (com ligações do tipo C-C, C-S, C-O, C-N) a partir da ligação entre duas moléculas, com a concomitante hidrólise de ATP ou outro composto trifosfatado; pertencem a esse grupo: ligases, carboxilases, sintetases.

Um critério mais formal de nomenclatura emprega um sistema numérico específico, composto por quatro dígitos: 1º classe; 2º subclasse, 3º e 4º grupos químicos específicos que participam da reação. Como exemplo podemos citar a ATP-glicose fosfotransferase (EC 2.7.1.1), onde:

2 – corresponde à classe das transferases;

7 – é a subclasse fosfotransferase;

1 – para fosfotransferase que apresente OH como aceptor de fosfato;

1 – para D-glicose como aceptor do grupo fosfato.

Uma enzima consegue aumentar a velocidade da reação devido à diminuição da energia de ativação necessária para converter o substrato em produto, afetando a velocidade, mas não o equilíbrio das reações.

Existe uma barreira energética entre o substrato e o produto que representa a energia necessária para que a reação ocorra em uma das direções, portanto, as moléculas devem ser excitadas até um nível de energia maior (energia de ativação). A maior parte da energia necessária para diminuir a energia de ativação é derivada de interações fracas (hidrofóbicas, van der Waals, ligações de hidrogênio) entre substrato e a enzima. A formação de cada interação fraca é acompanhada de uma pequena liberação de energia livre que garante o grau de estabilidade para a interação, chamada energia de ligação, que contribui tanto para a especificidade quanto para a catálise. Se o centro ativo de uma enzima (local de ligação do substrato) tem grupos funcionais arranjados de forma otimizada para formar uma variedade de interações fracas com um dado substrato no estado de transição, a enzima não será capaz de interagir do mesmo modo com qualquer outra molécula.

grafico reação enzima

As enzimas não apenas aceleram as reações, mas as organizam e as controlam de tal forma que a maior parte da energia liberada é conservada em outras formas químicas, ficando assim disponível para a célula executar outras tarefas.

As barreiras energéticas construídas pela energia de ativação são cruciais para a existência da própria vida. A estabilidade de uma molécula aumenta com o aumento da altura de sua barreira de ativação. Sem tais barreiras energéticas, as macromoléculas complexas poderiam reverter espontaneamente para as formas moleculares mais simples, e as estruturas complexas e altamente ordenadas, bem como os processos metabólicos das células, poderiam não existir. As enzimas evoluíram para diminuir seletivamente as energias de ativação de reações necessárias à sobrevivência das células.

Nas vias metabólicas, uma série de enzimas participam em diferentes etapas e são reguladas conforme as necessidades do organismo, podendo ser constantemente funcionais (enzimas constitutivas) ou produzidas/ativadas de acordo com a presença do substrato (enzimas indutivas).

O vídeo abaixo apresenta um pequeno resumo sobre as enzimas, bem como alguns exemplos de sua aplicação biotecnológica.

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