Bioquímica

Características e classificação dos aminoácidos

Todas as proteínas que compõem um organismo vivo são construídas a partir do mesmo conjunto de 20 aminoácidos, unidos covalentemente em sequência linear, com cada resíduo de aminoácido unido ao seu vizinho por um tipo específico de ligação covalente (o termo “resíduo” reflete a perda de elementos de água quando um aminoácido é unido a outro).

Composição: uma função amina (NH3+) e uma função carboxílica (COOH), ambas ligadas a um mesmo carbono (Cα), ao qual também se liga um átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral (R), que varia conforme o aminoácido.

aminoacido

Além dos 20 aminoácidos proteicos, há muitos outros menos comuns. Alguns são resíduos modificados após a síntese de uma proteína; outros são aminoácidos presentes em organismos vivos, mas não como constituintes de proteínas. Sendo assim, existem várias classes de aminoácidos:

              – padrões, primários ou proteicos – são os 20 aminoácidos normalmente encontrados nas proteínas.

              – especiais, secundários ou raros – ocorrem apenas em certos tipos de proteínas, normalmente derivados de aminoácidos padrões; ex. 4-hidroxiprolina, 5-hodroxilisina (colágeno), N-metil-lisina (miosina), y-carboxiglutamato (protrombina) e desmosina (elastina).

              – não proteicos – grande diversidade de funções nas células, mas não fazem parte de proteínas; ex. ornitina e citrulina (ciclo da ureia)

              – essenciais – quando devem ser supridos pela dieta, o organismo humano não é capaz de sintetizá-lo, ou sua velocidade de síntese é insuficiente para suprir as necessidades orgânicas, são eles: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, treonina, triptofano, metionina, valina, arginina e histidina.

Foram atribuídas aos aminoácidos comuns das proteínas abreviações de três letras e símbolos de uma letra, utilizados como abreviaturas para indicar a composição e a sequência de aminoácidos polimerizados em proteínas. Assim, temos as abreviações dos aminoácidos padrões: alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), prolina (Pro), metionina (Met), fenilalanina (Phe), triptofano (Trp), glicina (Gly), serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), tirosina (Tyr), asparagina (Asn), glutamina (Gln), ácido aspártico (Asp), ácido glutâmico (Glu), lisina (Lys), arginina (Arg), histidina (His).

Todos os aminoácidos padrões, exceto a glicina, têm um átomo de Cα assimétrico, sendo um centro quiral (essas biomoléculas podem ocupar dois ordenamentos diferentes no espaço que são imagens especulares não sobreponíveis – isômeros óticos, enantiômeros ou esteroisômeros).

Os carbonos adicionais em um grupo R são comumente designados como β, γ, δ, ε, e assim por diante, a partir do carbono a. Para a maioria das outras moléculas orgânicas, os átomos de carbono são simplesmente numerados a partir de uma extremidade, conferindo a mais alta prioridade (C-1) ao carbono com o substituinte contendo o átomo de maior número atômico. Nessa última convenção, o carbono carboxílico de um aminoácido seria o C-1 e o carbono a seria o C-2. Em alguns casos, como aminoácidos com grupos R heterocíclicos (tal como a histidina), o sistema de letras gregas é ambíguo e a convenção numérica é então utilizada. Para aminoácidos de cadeias laterais ramificadas, carbonos equivalentes recebem números após as letras gregas. Leucina, portanto, tem carbonos δ1 e δ2.

lisina

Os aminoácidos também podem ser classificados como D ou L mediante comparação dos quatro grupos substituintes ao redor do carbono α quiral com os esteroisômeros de um composto de referência, o gliceraldeído (nomenclatura denominada configuração absoluta). Os carbonos são numerados de 1 a 3, de cima para baixo, começando com o carbono do carboxiterminal. Quando apresentado desta maneira, o grupo R do aminoácido está sempre abaixo do carbono α. Os L-aminoácidos são aqueles com o grupo α-amino na esquerda e os D-aminoácidos com esse grupo na direita.

Todos os aminoácidos encontrados nas proteínas são L-aminoácidos. Os resíduos de D-aminoácidos foram encontrados apenas em alguns peptídeos, geralmente pequenos, incluindo alguns peptídeos de paredes celulares bacterianas e certos antibióticos peptídicos.

configuraçao d e l dos aas

Aminoácidos padrões são também classificados de acordo com a polaridade de seus grupos R em pH 7. Alguns aminoácidos são um pouco difíceis de caracterizar ou não se encaixam perfeitamente em qualquer grupo, particularmente glicina, histidina e cisteína. Suas atribuições a determinados grupos são o resultado de avaliações ponderadas em vez de absolutas. Há 5 classes:

              – apolares – alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, glicina

              – aromáticos – fenilalanina, tirosina, triptofano

              – polares não carregados –  serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina

              – polares carregados negativamente – ácido aspártico, ácido glutâmico

              – polares carregados positivamente – lisina, arginina, histidina

grupoaas

Aminoácidos em solução aquosa estão ionizados e podem atuar como ácidos ou bases

 Em soluções aquosas neutras aminoácidos monoaminocarboxílicos tornam-se espécies totalmente ionizadas (íons dipolares ou zwitterions). As substâncias com essa dupla natureza são ditas anfotéricas (também chamados de anfólitos – eletrólitos anfotéricos).

Todos aminoácidos com um único grupo α-amino, um único grupo α-carboxila e um grupo R não ionizável têm curvas de titulação semelhantes à da glicina, que pode ser observada na figura abaixo.

zwitterion

A curva de titulação mostra graficamente que um ácido e sua base conjugada podem funcionar como um sistema tampão. Para entender como funciona uma titulação, assista o vídeo abaixo.

A titulação de um aminoácido apresenta dois pKas, um correspondente ao grupo carboxílico e outro ao grupo amina (pK1 e pK2, respectivamente), uma vez que o aminoácido apresenta dois grupos que podem ionizar (diprótico). O pI ou pH isoelétrico corresponde ao pH em que a substância titulada apresenta-se com carga elétrica nula (neutra) e por isso, não se move quando submetida a um campo elétrico.

Esses aminoácidos com um único grupo α-amino, um único grupo α-carboxila e um grupo R não ionizável têm valores de pKa muito semelhantes, mas não idênticos: pKa do grupo – COOH na faixa de 1,8 a 2,4, e pKa do grupo – NH3+ na faixa de 8,8 a 11,0. As diferenças nesses valores de pKa refletem os ambientes químicos impostos por seus grupos R. Em segundo lugar, os aminoácidos com um grupo R ionizável têm curvas de titulação mais complexas, com três estágios correspondendo às três etapas possíveis de ionização. O estágio adicional para a titulação do grupo R ionizável se funde, em algum grau, com aquele para a titulação do grupo α-carboxila, para a titulação do grupo α-amino, ou ambos e os pontos isoelétricos refletem a natureza dos grupos R ionizáveis presentes.

Quando a cadeia lateral R é ionizável, como quando o aminoácido é diamínico (como a histidina na figura abaixo) ou dicarboxílico (como o glutamato na figura abaixo), ocorre a presença do pKR, ou seja, o pH da região R, que influencia a localização do ponto isoelétrico (pI).

titulaçaogluehys

Referência Bibliográfica:

NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 1328p. 2014.

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