Bioquímica

Peptídeos e Proteínas: características e classificação

Peptídeos

Nós já vimos sobre as características e classificação dos aminoácidos. Pois bem, o peptídeo é o polímero de aminoácidos, ou seja, é formado por uma cadeia de sequência de unidades de aminoácidos unidos por uma reação específica, a ligação peptídica. Essa junção, como você pode observar na figura abaixo, é caracterizada pelo grupamento α-carbonila de um aminoácido unido covalentemente com grupamento α-amina de outro aminoácido (ligação amida), com formação de água, onde o grupamento α-carbonila (COOH ligado ao carbono α) perde OH e o grupamento α-amino (NH3 ligado ao carbono α) perde H.

ligação pepitidica

A ligação peptídica possui caráter de dupla ligação parcial, é rígida e planar, apresenta-se na configuração geométrica trans e é sem carga, porém polar. Após formada as ligações, cada aminoácido dentro da cadeia de peptídeo corresponde ao que chamamos de resíduo de aminoácido. Além disso, a extremidade α-amino livre é denominada N terminal, sendo escrita à esquerda e a extremidade α-carbonila livre é denominada C terminal, sendo escrita à direita.

A classificação dos peptídeos ocorre da seguinte forma:

              – oligopeptídeos: 2 a 10 resíduos

              – polipeptídeos: 11 a 100 resíduos

              – proteínas: acima de 100 resíduos ou massa maior que 10.000 Da (1 Dalton = massa de 1 H)

Alguns exemplos de peptídeos:

Oxitocina (9 resíduos): hormônio que controla contrações no parto e fluxo de leite na amamentação;

Vasopressina (9 resíduos): hormônio que controla pressão sanguínea;

Encefalinas (5 resíduos): analgésicos naturais produzidos no cérebro, aliviam a dor, opiáceos do próprio organismo;

Insulina (51 resíduos): hormônio que estimula a captação de glicose pelas células;

Glucagon (29 resíduos): hormônio que atua junto com a insulina, porém com ação oposta.

 

Proteínas

As proteínas são formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas. São as biomoléculas mais abundantes na célula com ampla variedade de funções, como catalítica (enzimas), reserva (mioglobina), estrutural (colágeno), transporte (hemoglobina), movimento (miosina), defesa (imunoglobulinas), reguladora (hormônios), reconhecimento celular (glicoproteínas da membrana plasmática), etc…

Existem proteínas que possuem a mesma função mesmo em tecidos ou espécies diferentes, são chamadas proteínas homólogas, podendo apresentar seguimento variável.

A classificação é diversa, de acordo com determinadas propriedades, como:

 – Solubilidade

  • Albuminas: solúveis em água
  • Globulinas: insolúveis em água e sim em solução salina
  • Prolaminas: insolúveis em água e solução salina e sim em álcoois
  • Glutelinas: insolúveis em água e solventes neutros e sim em soluções ácidas ou básicas

Forma

  • Fribosa (estendida): função estrutural ou protetora, fisicamente duras
  • Globulares: esférica, função móvel e dinâmica

Composição química

  • Simples: apenas aminoácidos na composição
  • Conjugada: outros compostos orgânicos e inorgânicos (grupo prostético) além dos aminoácidos

Número de cadeias polipeptídicas

  • Monoméricas: uma única cadeia
  • Oligoméricas: mais de uma cadeia

Para que a cadeia peptídica forme uma proteína ativa, ela precisa assumir uma conformação específica, adquirida por meio de interações entre os resíduos de uma mesma cadeia ou também de cadeias de diferentes, no caso das proteínas oligoméricas. Sendo assim, as proteínas possuem, didaticamente falando, diferentes níveis estruturais:

  • Estrutura primária – corresponde à sequência de aminoácidos;
  • Estrutura secundária – corresponde ao arranjo geométrico específico a um trecho da cadeia;
  • Estrutura terciária – enrolamento tridimensional completo de uma cadeia;
  • Estrutura quaternária – associação de várias cadeias.

O vídeo abaixo explica melhor como se dá a formação desses níveis, com as ligações e interações envolvidas no processo. Não deixe de conferir!

Referência Bibliográfica:
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 1328p. 2014.
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